Trypsyna to enzym proteolityczny z klasy hydrolaz, należący do grupy endopeptydaz. W postaci nieaktywnej syntezowany jest przez trzustkę, po czym zostaje aktywowany w dwunastnicy.
Synteza trypsyny
Sok trzustkowy zawiera między innymi:
- lipazę – enzym hydrolizujący tłuszcze roślinne i tłuszcze zwierzęce do kwasów tłuszczowych i glicerolu;
- alfa-amylazę – enzym rozkładający wielocukry do dwucukrów;
- rybonukleazę i deoksyrybonukleazę – enzymy trawiące RNA i DNA;
- trypsynogen i chymotrypsynogen – nieaktywne enzymy proteolityczne.
Istotne znaczenie ma właśnie trypsynogen, który stanowi nieaktywną formę trypsyny. Trypsynogen znajdujący się w soku trzustkowym po dostaniu się do dwunastnicy ulega zamianie pod wpływem enzymu enteropeptydazy (enterokinazy) na enzym aktywny. Enterokinaza wydzielana przez błonę śluzową dwunastnicy aktywuje nieaktywny trypsynogen na aktywną trypsynę, która z kolei aktywuje następne porcje trypsynogenu dostające się do dwunastnicy. Ponadto zmienia nieaktywny chymotrypsynogen na aktywną chymotrypsynę.
Sygnałami do uwolnienia enzymów trzustki są:
- rozszerzenie jelita cienkiego;
- obecność pokarmu w jelicie;
- sygnały nerwowe;
- hormon przewodu pokarmowego (CKK).
Enzymy trzustkowe trafiają do jelita w wodnej wydzielinie zawierającej również wodorowęglany.
Trypsyna w ciele człowieka
Trypsyna nie tylko wiąże się z trzustką i dwunastnicą. Jest bowiem stałym składnikiem surowicy krwi, gdzie jej stężenie fizjologiczne wynosi około 300 µg/l. Badanie stężenia trypsyny w organizmie jest częstym badaniem umożliwiającym ocenę czynności trzustki. Badanie to jest stosowane szczególnie do diagnozy niewydolności trzustki oraz mukowiscydozy.
Trypsyna – funkcje
Trypsyna (oraz inne endopeptydazy) powoduje rozpad wewnętrznych wiązań w cząsteczkach peptydów. Dzieje się tak, ponieważ rozszczepia ona wiązania peptydowe po karboksylowej stronie argininy i lizyny. Pełni niezwykle ważną rolę w trawieniu białek w jelicie cienkim, rozkładając je na aminokwasy. Aminokwasy te mogą zostać następnie wykorzystane przez ustrój w różnych celach, np. jako materiał budulcowy. Dodatkowo trypsyna jest aktywatorem wszystkich proenzymów trzustki.
Trypsyna cechuje się zdolnością do wiązania wielu fizjologicznie istotnych cząsteczek, cytokin, miogenów oraz histonów i licznych jonów, np. cynku czy niklu. Może przez to wpływać na procesy immunologiczne zależne od tych cząsteczek. Enzym ten dociera bowiem do miejsca stanu zapalnego, a nieco później docierają tam za nim komórki układu odpornościowego. Proteazy wpływają na funkcjonowanie limfocytów T również przez zmianę profilu wytwarzanych cytokin.
Co to są enzymy proteolityczne?
Enzymy proteolityczne to enzymy odpowiadające za trawienie białek. Są syntezowane i magazynowane w komórkach trzustki, skąd pod wpływem impulsu nerwowego lub hormonalnego przedostają się do dwunastnicy. Główną grupę enzymów proteolitycznych stanowią:
- trypsyna;
- chymotrypsyna;
- elastaza.
Enzymy proteolityczne dzieli się ponadto na 2 grupy: egzopeptydazy i endopeptydazy. Egzopeptydazy wykazują zdolność odszczepiania z łańcucha białkowego jedynie aminokwasy N- lub C-końcowe, stąd nazywa się je amino- lub karboksypeptydazami. Z kolei endopeptydazy hydrolizują wiązania peptydowe ulokowane wewnątrz łańcucha białkowego i zgodnie z klasyfikacją nazywa się je hydrolazami peptydylopeptydowymi. Trypsyna stanowi endopeptydazę serynową (w centrum aktywnym tego enzymu znajduje się bowiem seryna).
Bibliografia
- Traczyk W., Fizjologia człowieka w zarysie, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2007.
- Ganong W., Fizjologia, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2017.
- Silverthorn D., Fizjologia, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2018.
- Żelazko M., Chrzanowska J., Polanowski A., Proteinazy trzustkowe – zróżnicowanie międzygatunkowe i wynikające z tego implikacje żywieniowe i biotechnologiczne, Biotechnologia, 1/2007.
Polecane produkty:
|
Probiotyki - naturalne kultury bakterii
Probiotyki bioalgi to żywe, naturalne i specjalnie wyselekcjonowane kultury bakterii, które uzupełniają dietę w składniki probiotyczne takie jak m.in. Lactobacillus Sporogenesis (Bacillus Coagulans), Lactobacillus Acidophilus, Bifidobacterium Bifidum ... Zobacz więcej... |
