eFizjoterapia

Trypsyna to enzym proteolityczny z klasy hydrolaz, należący do grupy endopeptydaz. W postaci nieaktywnej syntezowany jest przez trzustkę, po czym zostaje aktywowany w dwunastnicy.

Trypsyna

Synteza trypsyny

Sok trzustkowy zawiera między innymi:

  • lipazę – enzym hydrolizujący tłuszcze roślinne i tłuszcze zwierzęce do kwasów tłuszczowych i glicerolu;
  • alfa-amylazę – enzym rozkładający wielocukry do dwucukrów;
  • rybonukleazę i deoksyrybonukleazę – enzymy trawiące RNA i DNA;
  • trypsynogen i chymotrypsynogen – nieaktywne enzymy proteolityczne.

Istotne znaczenie ma właśnie trypsynogen, który stanowi nieaktywną formę trypsyny. Trypsynogen znajdujący się w soku trzustkowym po dostaniu się do dwunastnicy ulega zamianie pod wpływem enzymu enteropeptydazy (enterokinazy) na enzym aktywny. Enterokinaza wydzielana przez błonę śluzową dwunastnicy aktywuje nieaktywny trypsynogen na aktywną trypsynę, która z kolei aktywuje następne porcje trypsynogenu dostające się do dwunastnicy. Ponadto zmienia nieaktywny chymotrypsynogen na aktywną chymotrypsynę.

Sygnałami do uwolnienia enzymów trzustki są:

  • rozszerzenie jelita cienkiego;
  • obecność pokarmu w jelicie;
  • sygnały nerwowe;
  • hormon przewodu pokarmowego (CKK).

Enzymy trzustkowe trafiają do jelita w wodnej wydzielinie zawierającej również wodorowęglany.

Sklep Spirulina

Trypsyna w ciele człowieka

Trypsyna nie tylko wiąże się z trzustką i dwunastnicą. Jest bowiem stałym składnikiem surowicy krwi, gdzie jej stężenie fizjologiczne wynosi około 300 µg/l. Badanie stężenia trypsyny w organizmie jest częstym badaniem umożliwiającym ocenę czynności trzustki. Badanie to jest stosowane szczególnie do diagnozy niewydolności trzustki oraz mukowiscydozy.

Trypsyna – funkcje

Trypsyna (oraz inne endopeptydazy) powoduje rozpad wewnętrznych wiązań w cząsteczkach peptydów. Dzieje się tak, ponieważ rozszczepia ona wiązania peptydowe po karboksylowej stronie argininy i lizyny. Pełni niezwykle ważną rolę w trawieniu białek w jelicie cienkim, rozkładając je na aminokwasy. Aminokwasy te mogą zostać następnie wykorzystane przez ustrój w różnych celach, np. jako materiał budulcowy. Dodatkowo trypsyna jest aktywatorem wszystkich proenzymów trzustki.

Trypsyna cechuje się zdolnością do wiązania wielu fizjologicznie istotnych cząsteczek, cytokin, miogenów oraz histonów i licznych jonów, np. cynku czy niklu. Może przez to wpływać na procesy immunologiczne zależne od tych cząsteczek. Enzym ten dociera bowiem do miejsca stanu zapalnego, a nieco później docierają tam za nim komórki układu odpornościowego. Proteazy wpływają na funkcjonowanie limfocytów T również przez zmianę profilu wytwarzanych cytokin.

Co to są enzymy proteolityczne?

Enzymy proteolityczne to enzymy odpowiadające za trawienie białek. Są syntezowane i magazynowane w komórkach trzustki, skąd pod wpływem impulsu nerwowego lub hormonalnego przedostają się do dwunastnicy. Główną grupę enzymów proteolitycznych stanowią:

  • trypsyna;
  • chymotrypsyna;
  • elastaza.

Enzymy proteolityczne dzieli się ponadto na 2 grupy: egzopeptydazy i endopeptydazy. Egzopeptydazy wykazują zdolność odszczepiania z łańcucha białkowego jedynie aminokwasy N- lub C-końcowe, stąd nazywa się je amino- lub karboksypeptydazami. Z kolei endopeptydazy hydrolizują wiązania peptydowe ulokowane wewnątrz łańcucha białkowego i zgodnie z klasyfikacją nazywa się je hydrolazami peptydylopeptydowymi. Trypsyna stanowi endopeptydazę serynową (w centrum aktywnym tego enzymu znajduje się bowiem seryna).

Bibliografia

  1. Traczyk W., Fizjologia człowieka w zarysie, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2007.
  2. Ganong W., Fizjologia, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2017.
  3. Silverthorn D., Fizjologia, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa 2018.
  4. Żelazko M., Chrzanowska J., Polanowski A., Proteinazy trzustkowe – zróżnicowanie międzygatunkowe i wynikające z tego implikacje żywieniowe i biotechnologiczne, Biotechnologia, 1/2007.
Polecane produkty:
Rehabilitacja Wrocław